البروتينات وأقسامها

البروتينات

البروتينات هي جزيئات حيوية أساسية تلعب دوراً محورياً في وظائف الجسم المختلفة. تتألف البروتينات من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية، التي ترتبط ببعضها البعض من خلال روابط ببتيدية. لكل نوع من البروتينات بنية ثلاثية الأبعاد فريدة تحدد وظيفته البيولوجية. سنناقش في هذا المقال بنية البروتينات، وظائفها، وكيفية تأثيرها على جسم الإنسان.

1. بنية البروتينات:

تتمتع البروتينات بأربع مستويات من البنية:

1.1 البنية الأولية:

هذه هي سلسلة الأحماض الأمينية المترابطة في البروتين. تتحدد هذه البنية بتسلسل الأحماض الأمينية الذي يتم ترميزه بواسطة الجين المسؤول عن البروتين. التسلسل الدقيق للأحماض الأمينية يؤثر بشكل كبير على البنية الوظيفية النهائية للبروتين.

1.2 البنية الثانوية:

تشمل البنية الثانوية التكوينات الهيكلية التي تنشأ من الروابط الهيدروجينية بين الأحماض الأمينية في سلسلة البنية الأولية. تُعَرف هذه البنية عمومًا بتكوينات مثل الحلزون المزدوج (α-helix) والأوراق المتوازية (β-pleated sheets). هذه التكوينات تساهم في استقرار الهيكل الأساسي للبروتين.

1.3 البنية الثلاثية:

تتمثل في الطي الكامل لسلسلة البوليببتيد في شكل ثلاثي الأبعاد. يتشكل هذا الطي من التفاعلات بين ذرات الأحماض الأمينية المتباعدة في البنية الثانوية. تشمل هذه التفاعلات الروابط الهيدروجينية، الروابط الأيونية، وقوى فان دير فال، بالإضافة إلى الروابط التساهمية بين المجموعات الجانبية للأحماض الأمينية.

1.4 البنية الرباعية:

تنشأ البنية الرباعية عندما يرتبط أكثر من سلسلة بولي ببتيد (الوحدات الفرعية) لتشكيل بروتين متعدد الوحدات. تتضمن هذه البنية التفاعلات بين الوحدات الفرعية المختلفة والتي يمكن أن تكون مكملة للبنية الثلاثية لكل وحدة.

2. وظائف البروتينات:

تؤدي البروتينات مجموعة واسعة من الوظائف الحيوية داخل الكائنات الحية، منها:

2.1 الاستجابة للمنبهات:

بعض البروتينات تعمل كعوامل استجابة للمنبهات الخارجية أو الداخلية، مثل مستقبلات الخلايا التي تستشعر الإشارات البيئية وتقوم بنقلها إلى الخلية.

2.2 توفير البنية:

تشكل البروتينات الهيكل الأساسي للخلايا والأنسجة. تشمل هذه البروتينات الكولاجين، الذي يشكل الهيكل الخارجي للأنسجة الضامة، والإلاستين الذي يمنح المرونة للأنسجة.

2.3 تحفيز التفاعلات الأيضية:

الإنزيمات هي نوع من البروتينات التي تعمل كعوامل مساعدة لتسريع التفاعلات الكيميائية في الجسم، مما يسهم في عمليات الأيض الأساسية مثل تحليل الغذاء وتكوين المركبات الحيوية.

2.4 نقل الجزيئات:

تساعد بعض البروتينات في نقل الجزيئات عبر غشاء الخلية أو من خلال الدم. على سبيل المثال، الهيموجلوبين ينقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة، والبروتينات الناقلة على سطح الخلايا تنظم تدفق الأيونات والجزيئات الأخرى داخل وخارج الخلية.

3. تصنيع البروتينات:

تصنيع البروتينات هو عملية معقدة تبدأ في النواة وتنتهي في السيتوبلازم:

3.1 النسخ:

يبدأ تصنيع البروتينات في النواة، حيث يتم نسخ المعلومات الوراثية من الحمض النووي (DNA) إلى الحمض النووي الريبوزي الرسول (mRNA).

3.2 الترجمة:

يخرج الـ mRNA من النواة إلى السيتوبلازم حيث يتم ترجمته بواسطة الريبوسومات إلى سلسلة ببتيدية. هذه السلسلة الببتيدية تتكون من أحماض أمينية محددة بناءً على التسلسل المورث.

3.3 الطي والتعديل:

بعد تكوين السلسلة الببتيدية، تمر عبر مجموعة من التعديلات والطي ليأخذ البروتين شكله النهائي ويصبح قادرًا على أداء وظيفته البيولوجية.

4. أهمية البروتينات في النظام الغذائي:

تعتبر البروتينات جزءاً أساسياً من النظام الغذائي البشري. يتم الحصول على الأحماض الأمينية اللازمة من الطعام، وتتوفر البروتينات في مجموعة متنوعة من المصادر الغذائية مثل اللحوم، الأسماك، البيض، الألبان، والبقوليات. توفر البروتينات العناصر الضرورية لبناء وإصلاح الأنسجة، وتنظيم العمليات الحيوية، وتعزيز صحة الجهاز المناعي.

5. تأثير نقص البروتين:

نقص البروتين يمكن أن يؤدي إلى عدة مشكلات صحية، منها:

• تأخر النمو والتطور: نقص البروتين في الأطفال يمكن أن يؤدي إلى تأخر النمو البدني والعقلي.
• ضعف العضلات: نقص البروتين يمكن أن يؤدي إلى ضعف العضلات وفقدان الكتلة العضلية.
• مشاكل جلدية: يمكن أن يسبب نقص البروتين مشاكل جلدية مثل الجفاف والتهيج.
• مشاكل المناعة: البروتينات تلعب دوراً هاماً في دعم الجهاز المناعي، لذا فإن نقصها يمكن أن يضعف قدرة الجسم على محاربة العدوى.

تكوين البروتينات

تكوين البروتينات هو عملية حيوية ومعقدة تشكل الأساس للعديد من وظائف الجسم. البروتينات هي جزيئات كبيرة وضرورية تتكون من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية، وتلعب دورًا حيويًا في بناء الأنسجة، وإصلاح الخلايا، وتنظيم العمليات البيولوجية. إليك تفاصيل أكثر حول تكوين البروتينات:

1. الهيكل الأساسي للبروتينات

الأحماض الأمينية

• تعريف الأحماض الأمينية:
  • الأحماض الأمينية هي الوحدات الأساسية التي تشكل البروتينات. تحتوي كل حمض أميني على مجموعة أمينية (-NH2) ومجموعة كربوكسيل (-COOH) وسلسلة جانبية فريدة.
• أنواع الأحماض الأمينية:
  • هناك 20 نوعًا من الأحماض الأمينية الأساسية التي تشارك في تكوين البروتينات، وكل واحد منها يختلف في السلسلة الجانبية الخاصة به. بعضها يعتبر أساسيًا (يجب الحصول عليه من الغذاء)، بينما يمكن للجسم تصنيع بعض الأحماض الأمينية الأخرى.

الرابطة الببتيدية

• التكوين:
  • تتكون الرابطة الببتيدية عندما يتفاعل مجموعة الأمين لحمض أميني مع مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني آخر، مما يؤدي إلى تكوين رابطة كيميائية مع فقدان جزيء ماء (إزالة جزيء الماء).
• السلسلة الببتيدية:
  • تتجمع الأحماض الأمينية عن طريق الروابط الببتيدية لتشكيل سلسلة خطية تُعرف بالعديد الببتيد (Polypeptide).

2. هيكل البروتينات

الهيكل الأولي

• الترتيب الأساسي:
  • يشير الهيكل الأولي للبروتين إلى تسلسل الأحماض الأمينية في السلسلة الببتيدية. هذا التسلسل يتم تحديده بواسطة الشفرة الجينية في الحمض النووي.

الهيكل الثانوي

• التكوين:
  • يتضمن الهيكل الثانوي التكوينات المحلية للسلسلة الببتيدية مثل الحلزونات المزدوجة (Alpha Helix) والأوراق الممدودة (Beta Sheets). تنشأ هذه التكوينات من الروابط الهيدروجينية بين ذرات الأكسجين والهيدروجين في السلسلة الببتيدية.

الهيكل الثالثي

• التركيب الكلي:
  • يشير الهيكل الثالثي إلى الشكل ثلاثي الأبعاد الكامل للبروتين الذي يتكون من تفاعل التكوينات الثانوية. يتضمن هذا الهيكل التفاعلات بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية، مثل الروابط الهيدروجينية، والروابط الأيونية، والتفاعلات الهيدروفوبية.

الهيكل الرباعي

• التجمعات متعددة السلاسل:
  • في البروتينات التي تحتوي على أكثر من سلسلة ببتيدية، يشير الهيكل الرباعي إلى كيفية تنظيم هذه السلاسل لتكوين الوحدة الوظيفية للبروتين. يمكن أن تكون هذه التفاعلات بين السلاسل الببتيدية عن طريق الروابط غير التساهمية مثل الروابط الهيدروجينية والتفاعلات الهيدروفوبية.

3. تصنيف البروتينات

البروتينات الهيكلية

• التكوين:
  • توفر الدعم والبنية للخلايا والأنسجة. تشمل الكولاجين والإيلاستين في الأنسجة الضامة، والكييراتين في الشعر والأظافر.

البروتينات الوظيفية

• الإنزيمات:
  • تعمل كعوامل مساعدة في تسريع التفاعلات الكيميائية في الجسم. مثال على ذلك هو الأميليز الذي يساعد في هضم النشويات.
• الهرمونات:
  • تعمل كرسائل كيميائية تنظم الوظائف الفسيولوجية. مثال على ذلك هو الأنسولين الذي ينظم مستوى السكر في الدم.
• الأجسام المضادة:
  • تشارك في الجهاز المناعي لمكافحة الميكروبات والمواد الغريبة.

بروتينات النقل

• التوزيع:
  • تنقل المواد داخل الجسم، مثل الهيموجلوبين الذي ينقل الأكسجين في الدم.

4. عملية تخليق البروتين

النسخ والترجمة

• النسخ (Transcription):
  • تحدث هذه العملية في النواة، حيث يتم نسخ المعلومات الجينية من الحمض النووي إلى الحمض النووي الريبي (mRNA).
• الترجمة (Translation):
  • يحدث هذا في الريبوسومات، حيث يتم ترجمة تسلسل الحمض النووي الريبي إلى سلسلة من الأحماض الأمينية، والتي تشكل البروتين.

الطي والتعديل

• الطي:
  • بعد الترجمة، يتم طي السلسلة الببتيدية إلى هيكل ثلاثي الأبعاد وظيفي.
• التعديل:
  • يمكن أن يتعرض البروتين لتعديلات إضافية مثل إضافة مجموعات كيميائية، مما قد يؤثر على نشاطه وفعاليته.

5. التأثيرات على الصحة

• الأمراض الوراثية:
  • تتسبب الطفرات في تسلسل الأحماض الأمينية في الأحماض النووية في العديد من الأمراض الوراثية، مثل مرض التليف الكيسي.
• البروتينات غير الطبيعية:
  • يمكن أن تسبب البروتينات غير الطبيعية، مثل تلك التي تتكون في الأمراض العصبية مثل مرض الزهايمر، مشاكل صحية خطيرة.

6. استخدامات عملية

• الصناعات الغذائية:
  • تستخدم البروتينات في صناعة المكملات الغذائية، البروتينات المعززة، ومنتجات البروتين النباتي.
• الصناعات الدوائية:
  • تستخدم البروتينات في تطوير الأدوية والعلاجات، بما في ذلك العلاج بالبروتينات المشتقة من الأنسجة البشرية.

تعتبر البروتينات من العناصر الأساسية في الكيمياء الحيوية وتلعب دورًا حيويًا في جميع جوانب الحياة الصحية. الفهم العميق لتكوينها ووظائفها يمكن أن يساعد في تطوير استراتيجيات غذائية وعلاجية فعالة.

الشفرة الجينية

الشفرة الجينية هي نظام معقد يحدد كيفية بناء البروتينات داخل الكائنات الحية. هذه البروتينات تقوم بدور حيوي في جميع العمليات البيولوجية، من النمو والتطور إلى استجابة الجسم للأمراض. لفهم كيفية عمل الشفرة الجينية، من الضروري النظر في عدة جوانب رئيسية تشمل الأحماض الأمينية، التعديلات بعد الترجمة، دور العوامل المساعدة، وعمليات تدوير البروتينات.

1. الأحماض الأمينية والشفرة الجينية

الشفرة الجينية تتكون من تسلسل القواعد النيتروجينية في DNA، والتي تشفر لبناء البروتينات. كل بروتين يتكون من سلسلة من الأحماض الأمينية، التي يتم تحديد تسلسلها بناءً على المعلومات الموجودة في DNA. الأحماض الأمينية يمكن أن تكون مكونات أساسية للبروتينات وتلعب دوراً رئيسياً في تحديد وظيفة البروتين.

الأحماض الأمينية الخاصة:

• السيلينوسيستين: هو حمض أميني نادر يتم إدراجه في البروتينات بواسطة الشفرة الجينية. يتم استخدامه في بعض الكائنات الحية ويشارك في العديد من العمليات البيولوجية.
• البيروليسين: يتم إدراجه في بعض العتائق والبكتيريا، ويعتبر من الأحماض الأمينية غير المعتادة التي تساهم في وظائف محددة في الكائنات التي تحتوي عليها.

2. التعديلات ما بعد الترجمة

بعد عملية الترجمة، حيث يتم بناء البروتينات من الأحماض الأمينية، يتم تعديل البروتينات كيميائيًا لتحسين وظائفها. هذه التعديلات تشمل:

• الفوسفوريلات: إضافة مجموعة فوسفات إلى البروتين.
• الأسيتيل: إضافة مجموعة أسيتيل إلى الأحماض الأمينية.
• الجيلي: إضافة سلاسل كربوهيدرات إلى البروتين.

هذه التعديلات تغير الخصائص الكيميائية والفيزيائية للبروتين، مما يؤثر على وظيفته في الخلية.

3. العوامل المساعدة والمجموعات الضميمية

في كثير من الأحيان، ترتبط بعض البروتينات بمجموعات غير ببتيدية تعرف بالعوامل المساعدة أو المجموعات الضميمية. هذه العوامل تساعد البروتينات في أداء وظائفها بشكل فعال. تشمل العوامل المساعدة:

• الفيتامينات: مثل فيتامين B6، الذي يعمل كعامل مساعد في العديد من تفاعلات الأيض.
• الأيونات المعدنية: مثل الزنك والمغنيسيوم، التي تلعب دورًا حيويًا في تفاعلات إنزيمية.

4. دورة البروتين وإعادة التدوير

البروتينات، بعد أن تؤدي وظائفها، تحتاج إلى إعادة تدويرها. هذه العملية تُعرف بدورة البروتين، حيث يتم قياس عمر البروتينات حسب عمرها النصفي.

• العمر النصفي للبروتينات: في خلايا الثدييات، يتراوح متوسط عمر البروتينات من يوم إلى يومين. البروتينات التي تكون غير مستقرة أو التي تحتوي على طفرات غالبًا ما تتحلل بشكل أسرع.
• التحلل والتدوير: يتم التخلص من البروتينات غير الصالحة أو الزائدة عبر مسارات متخصصة، مثل جهاز الجولجي والبروتيازوم، الذي يقوم بتدمير البروتينات غير المرغوب فيها أو غير الطبيعية.

5. التوازن بين البناء والتحلل

توازن البروتينات في الخلية هو عنصر حيوي للصحة الخلوية. عملية بناء البروتينات وتعديلها وإعادة تدويرها تضمن أن الخلايا تعمل بكفاءة وتستجيب بشكل صحيح للبيئة المحيطة.

• بناء البروتينات: يتضمن نسخ DNA إلى RNA ثم ترجمته إلى بروتينات. هذه العملية تحتاج إلى دقة عالية لضمان أن البروتينات التي يتم تصنيعها تؤدي وظيفتها بشكل صحيح.
• إعادة تدوير البروتينات: البروتينات التي تمثل تهديدًا للخلايا أو التي انتهت فترة صلاحيتها يتم التخلص منها بشكل فعال للحفاظ على توازن الخلية.

6. التطبيقات العملية

فهم الشفرة الجينية والبروتينات له تطبيقات واسعة في الطب والبحث.

• الأبحاث الجينية: يمكن أن تساعد في اكتشاف الأسباب الجينية للأمراض وتطوير علاجات موجهة.
• العلاج الجيني: يمكن استخدامه لتصحيح الطفرات الجينية التي تسبب الأمراض.
• التصنيع البيولوجي: تستخدم المعلومات حول الشفرة الجينية لإنتاج البروتينات العلاجية مثل الأنسولين.

الشفرة الجينية وعلاقتها بالبروتينات

الشفرة الجينية وعلاقتها بالبروتينات هي موضوع أساسي في علم الأحياء الجزيئية وعلم الوراثة، وهي تقدم فهماً عميقاً لكيفية تكوين البروتينات والوظائف التي تقوم بها داخل الكائنات الحية. لنلق نظرة شاملة على هذه العلاقة:

1. الشفرة الجينية

الشفرة الجينية هي النظام الذي يستخدمه الكائن الحي لترميز المعلومات الوراثية في شكل يمكن ترجمته إلى بروتينات. هذه الشفرة توجد في الحمض النووي (DNA) وتحتوي على تعليمات لكيفية بناء البروتينات.

• الشفرة الجينية تتكون من:
  • الجينات: وهي وحدات الترميز في DNA التي تحتوي على المعلومات لبناء البروتينات.
  • الأحماض النووية: تُشفر الشفرة الجينية بواسطة تسلسل من القواعد الأربعة (أدينين، ثايمين، سيتوزين، جوانين)، والتي تشكل “الكلمات” التي تُترجم إلى بروتينات.

2. من الشفرة الجينية إلى البروتينات

العملية التي تتحول فيها الشفرة الجينية إلى بروتينات تتم عبر مراحل متعددة، وهي:

1. النسخ (Transcription)

في هذه المرحلة، يتم نسخ المعلومات من DNA إلى RNA. هناك نوعان رئيسيان من RNA:

• RNA الرسول (mRNA): ينقل المعلومات الوراثية من النواة إلى السيتوبلازم.
• RNA الناقل (tRNA) وRNA الريبوسومي (rRNA): يلعبان دوراً في ترجمة الشيفرة إلى بروتينات.

2. الترجمة (Translation)

بعد النسخ، يتم ترجمة تسلسل الـ mRNA إلى سلسلة من الأحماض الأمينية، التي تشكل البروتين. تتم هذه العملية في الريبوسومات، حيث يرتبط الـ mRNA بـ tRNA الذي يحمل الأحماض الأمينية المناسبة. كل مجموعة من ثلاث قواعد نيتروجينية في mRNA تُترجم إلى حمض أميني محدد، وتُبنى السلسلة البروتينية.

3. تركيب البروتينات

بعد الترجمة، يتم طي السلسلة الببتيدية إلى شكل ثلاثي الأبعاد معين يتوافق مع وظيفتها. يشمل هذا الطي تشكيل البنية الثانوية (مثل الحلزونات والأوراق) والبنية الثلاثية (التركيب النهائي للبروتين).

4. وظائف البروتينات

تؤدي البروتينات مجموعة واسعة من الوظائف الأساسية في الخلية:

• الإنزيمات: تعمل كعوامل مساعدة في التفاعلات الكيميائية، مثل الأنزيمات التي تحفز التفاعلات الأيضية.
• البروتينات الهيكلية: مثل الكولاجين والإيلاستين، توفر الدعم الهيكلي والمرونة للأنسجة.
• البروتينات الحركية: مثل الأكتين والميوسين، تسهم في حركة الخلايا والعضلات.
• البروتينات الناقلة: مثل الهيموغلوبين، الذي ينقل الأكسجين في الدم.
• البروتينات المناعية: مثل الأجسام المضادة، تساعد في الدفاع عن الجسم ضد الميكروبات.

5. تنقية البروتينات ودراستها

تتضمن عملية تنقية البروتينات عدة خطوات وتقنيات:

• الطرد المركزي: لفصل البروتينات بناءً على كثافتها.
• الترسيب: استخدام مواد كيميائية لإزالة البروتينات غير المرغوب فيها.
• الاستشراب: فصل البروتينات بناءً على خصائصها الكيميائية أو الفيزيائية.
• الرحلان الكهربائي: فصل البروتينات بناءً على حجمها وشحنتها الكهربائية.

6. الهندسة الوراثية والبروتينات

الهندسة الوراثية تُستخدم لتحسين وتحليل البروتينات. تشمل هذه التقنيات:

• استنساخ الجينات: لإنتاج كميات كبيرة من بروتينات معينة.
• التحوير الجيني: لتعديل البروتينات لجعلها أكثر فعالية أو لتحسين خصائصها.
• التعبير عن البروتينات: في أنظمة الخلايا المضيفة (مثل البكتيريا أو الخميرة) للحصول على البروتينات بكميات كبيرة.

7. التطبيقات الطبية والصناعية للبروتينات

• الأدوية: استخدام البروتينات كمكونات في الأدوية، مثل الأنسولين أو الأجسام المضادة العلاجية.
• التشخيص: تحليل البروتينات لتشخيص الأمراض أو تحديد الحالة الصحية.
• البيوتكنولوجيا: تطبيقات في الزراعة وصناعة الأغذية، مثل إنتاج البروتينات المهندسة التي تعزز مقاومة المحاصيل.

طرق الهندسة الوراثية في تنقية البروتينات

تنقية البروتينات باستخدام تقنيات الهندسة الوراثية تعد خطوة حيوية في البحث العلمي، والصناعات الحيوية، والتطوير العلاجي. تهدف عملية تنقية البروتينات إلى فصل البروتينات ذات الأهمية من خليط معقد من البروتينات الأخرى والمواد غير البروتينية. تستخدم عدة تقنيات في هذا المجال لضمان الحصول على بروتين نقي وقابل للاستخدام في التطبيقات المختلفة. سنستعرض هنا الطرق الرئيسية لتنقية البروتينات، وكيفية تطبيقها واستخدامها.

1. الكيمياء النسيجية المناعية (Immunohistochemistry)

الكيمياء النسيجية المناعية هي تقنية تستخدم الأجسام المضادة المتخصصة لتحديد وتصور مواقع معينة من البروتينات داخل خلايا الأنسجة. تعتمد هذه الطريقة على الربط بين البروتينات والأجسام المضادة، مما يسمح بتحديد موقع البروتين المستهدف على مستوى النسيج.

• طريقة العمل: تُستخدم الأجسام المضادة الموجهة ضد البروتين المستهدف. هذه الأجسام المضادة يمكن أن تكون مرتبطة بصبغة لونية أو فلورية، مما يجعل من السهل رؤيتها تحت المجهر.
• التطبيقات: تُستخدم بشكل أساسي في البحث العلمي لدراسة توزيع البروتينات في الأنسجة والأعضاء. يمكن أيضًا استخدامها في تحديد التغيرات في التعبير البروتيني في الأمراض المختلفة.

2. البلورات السينية (X-ray Crystallography)

البلورات السينية هي تقنية لتحديد البنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات من خلال تحليل أنماط التشتت الناتجة عن تعرض بلورات البروتين لأشعة سينية.

• طريقة العمل: يتم أولاً تنقية البروتين وتبلوره. بعد ذلك، يتم توجيه الأشعة السينية إلى البلورات، وتسجيل نمط التشتت. يُستخدم هذا النمط لبناء نموذج ثلاثي الأبعاد للبروتين.
• التطبيقات: تعتبر هذه الطريقة مثالية لتحديد البنية الذرية التفصيلية للبروتينات، مما يساعد في فهم كيفية عمل البروتينات وكيفية تفاعلها مع الأدوية.

3. الرنين المغناطيسي النووي (Nuclear Magnetic Resonance, NMR)

الرنين المغناطيسي النووي هو تقنية تستخدم دراسة التفاعل بين النوى الذرية والمجال المغناطيسي لتحديد البنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات في المحلول.

• طريقة العمل: يتم وضع البروتين في محلول ثم تعريضه لمجال مغناطيسي قوي. يُقاس تردد الرنين للنوى الذرية المختلفة في البروتين، مما يوفر معلومات حول بيئة كل ذرة في البروتين.
• التطبيقات: توفر NMR معلومات حول الديناميكا والمرونة للبروتينات، وهي مفيدة في دراسة البروتينات التي لا يمكن بلورتها بسهولة.

4. التطفر النوعي الموقع (Site-Directed Mutagenesis)

التطفر النوعي الموقع هو تقنية تُستخدم لتعديل تسلسل الأحماض الأمينية في البروتين بطريقة محددة ودقيقة، مما يساعد في دراسة وظائف البروتين.

• طريقة العمل: يتم إدخال تغييرات محددة في تسلسل الحمض النووي الذي يشفر البروتين باستخدام تقنيات مثل PCR. يتم بعد ذلك التعبير عن البروتين المعدل وتحليله.
• التطبيقات: تُستخدم هذه التقنية لفهم دور أحماض أمينية معينة في وظيفة البروتين، ولتطوير بروتينات ذات خصائص جديدة أو محسنة.

5. مطيافية الكتلة (Mass Spectrometry)

مطيافية الكتلة هي تقنية تستخدم لتحليل الكتلة والجزيئات البروتينية بناءً على تفاعلها مع الموجات الكهرومغناطيسية.

• طريقة العمل: يتم تحليل البروتينات باستخدام أجهزة متخصصة تقوم بتحويل البروتينات إلى أيونات، ثم تقيس الكتلة والوفرة النسبية لهذه الأيونات. يتم استخدام هذه البيانات لتحديد تسلسل الأحماض الأمينية وتحديد البروتينات.
• التطبيقات: تُستخدم في تحديد تركيبة البروتينات، الكشف عن التعديلات الكيميائية مثل الفسفرة، وتحليل البروتينات في مزيج معقد.

البنية الأساسية للبروتينات

تتكون البروتينات من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية التي ترتبط بروابط ببتيدية. كل حمض أميني يتكون من:

• مجموعة أمينية (NH₂)
• مجموعة كربوكسيلية (COOH)
• سلسلة جانبية (R) مميزة لكل نوع من الأحماض الأمينية

التركيب الأساسي للبروتينات يشمل:

• النهاية الأمينية (N-terminus): تحتوي على مجموعة أمينية حرة.
• النهاية الكربوكسيلية (C-terminus): تحتوي على مجموعة كربوكسيلية حرة.

البنية الثلاثية للبروتينات

تشكل البروتينات بنية ثلاثية الأبعاد معقدة تحدد وظيفتها. البنية الثلاثية تتأثر بترتيب الأحماض الأمينية وتفاعلاتها الكيميائية. تشمل:

• التركيب الأولي: تسلسل الأحماض الأمينية.
• التركيب الثانوي: تشكيل هياكل مثل الحلزونات المزدوجة (α-helix) والألواح المزدوجة (β-sheet).
• التركيب الثالثي: الطي الثلاثي للبروتين لتكوين هيكله النهائي.
• التركيب الرباعي: تجمع البروتينات متعددة الوحدات لتكوين هيكل معقد.

طرق عمل الوفرة داخل الخلايا

مقدمة

الوفرة داخل الخلايا تشير إلى كمية البروتينات الموجودة في الخلايا المختلفة وتأثير ذلك على وظائفها الحيوية. تختلف كمية البروتينات داخل الخلايا بشكل كبير بناءً على نوع الخلية ومرحلة نموها وبيئتها الخارجية. البروتينات هي الجزيئات الرئيسية التي تقوم بالعديد من الوظائف الأساسية داخل الخلايا، بما في ذلك التحفيز الحيوي، تنظيم العمليات الخلوية، ونقل المواد.

تقدير عدد البروتينات داخل الخلايا

1. البكتيريا:
   • الأشريكية القولونية (E. coli) والمكورة العنقودية الذهبية: تحتوي على حوالي مليوني بروتين في الخلية الواحدة. هذه البكتيريا تُعتبر من البكتيريا المتوسطة الحجم.
   • الملتوية والمفتورة: تحتوي على عدد أقل من البروتينات، يتراوح بين 50 ألفًا إلى مليون بروتين، بسبب حجمها الأصغر بالمقارنة مع البكتيريا المتوسطة الحجم.
2. خلايا حقيقيات النوى:
   • الخميرة: تحتوي على حوالي 50 مليون بروتين. الخميرة، ككائن حي وحيد الخلية، لديها نظام معقد لإنتاج البروتينات.
   • خلايا الإنسان: تحتوي على مليار إلى ثلاث مليارات من البروتينات، مما يعكس تعقيدها وكفاءتها في توليد البروتينات المتنوعة.

تقدير تركيز البروتينات الفردية

• تركيز البروتينات الفردية: يمكن أن يتراوح بين العديد من الجزيئات لكل خلية إلى حوالي 20 مليون بروتين لكل خلية. وهذا يعتمد على نوع الخلية ومرحلة نموها والاحتياجات الخاصة لها.
• التعبير عن الجينات المشفرة للبروتين: ليس جميع الجينات المشفرة للبروتين يتم التعبير عنها في كل الخلايا. التعبير عن الجينات يعتمد على المحفزات الخارجية والاحتياجات الخلوية.

مثال على التعبير الجيني للبروتينات

• الأوردة الليمفاوية: تحتوي على حوالي 6000 بروتين مشفر من أصل 20 ألف بروتين يتم تشفيرها بواسطة الجينات البشرية. هذا يظهر كيف يمكن أن يختلف التعبير عن البروتينات بناءً على نوع الخلية ووظيفتها.

عدد البروتينات حسب النوع

1. البكتيريا:
   • الجينوم البكتيري يحتوي على حوالي 3200 بروتين.
   • فيروسات: تحتوي على عدد أقل من البروتينات مقارنة بالبكتيريا. على سبيل المثال، الفيروسات تحتوي على حوالي 42 بروتينًا مشفرًا.
2. حقيقيات النوى:
   • الإنسان: يحتوي الجينوم البشري على حوالي 20 ألف بروتين مشفر، لكن ليس كل هذه البروتينات تُعبر عنها في جميع الخلايا.

طرق عمل الوفرة داخل الخلايا

1. تنظيم الإنتاج البروتيني:
   • يتم تنظيم إنتاج البروتينات في الخلايا من خلال عمليات الترجمة والتعبير الجيني. الهرمونات، العوامل المحفزة، والتغيرات في البيئة يمكن أن تؤثر على كمية ونوع البروتينات المنتجة.
2. التكيف مع الظروف البيئية:
   • الخلايا تتكيف مع الظروف البيئية المختلفة من خلال تعديل إنتاج البروتينات. على سبيل المثال، الخلايا قد تنتج المزيد من البروتينات الخاصة بالإجهاد في الظروف غير الملائمة مثل نقص الأكسجين أو درجات الحرارة المرتفعة.
3. التأثيرات الجينية:
   • التغيرات الجينية قد تؤدي إلى تغيير في كمية ونوع البروتينات المنتجة. الطفرات الجينية أو التعديلات في الجينات المشفرة للبروتينات يمكن أن تؤثر على الإنتاج البروتيني.
4. التفاعل مع المحفزات:
   • الخلايا يمكن أن تستجيب لمجموعة متنوعة من المحفزات الخارجية مثل الأدوية، الميكروبات، أو المواد الكيميائية من خلال تعديل تعبير البروتينات. هذا يساعد الخلايا في التعامل مع التغيرات البيئية والحفاظ على وظائفها.
5. آلية التحلل البروتيني:
   • الخلايا تستخدم آليات لتحلل البروتينات غير الضرورية أو التالفة. عملية التحلل البروتيني تساعد في تنظيم مستويات البروتين والحفاظ على توازن البروتينات داخل الخلايا.

كيف تتم عملية التخليق الحيوي

عملية التخليق الحيوي هي العملية التي يتم من خلالها تصنيع البروتينات في الخلايا بناءً على المعلومات الجينية الموجودة في الحمض النووي (DNA). هذه العملية تتضمن عدة خطوات معقدة تتعاون فيها العديد من الجزيئات والإنزيمات. دعنا نستعرض عملية التخليق الحيوي بالتفصيل من خلال الخطوات التالية:

1. الخطوة الأولى: النسخ

النسخ الجيني

1. تشفير البروتينات:
   • البروتينات تتكون من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية، وترتيب هذه الأحماض الأمينية يتحدد بواسطة المعلومات المشفرة في الجينات. كل جين يحتوي على تسلسل معين من النوكليوتيدات (الأدينين، الثايمين، السيتوزين، الجوانين) الذي يحدد تسلسل الأحماض الأمينية في البروتين.
2. الكودونات:
   • الشفرة الجينية تتكون من ثلاث مجموعات من النوكليوتيدات تُسمى كودونات. كل كودون يرمز لحمض أميني معين. على سبيل المثال، الكودون AUG يرمز للحمض الأميني الميثيونين. نظرًا لأن هناك أربعة نوكليوتيدات، فإن هناك 64 كودونًا محتملًا، وهو عدد يفوق عدد الأحماض الأمينية، مما يعني أن بعض الأحماض الأمينية يُرمز لها بأكثر من كودون.
3. النسخ إلى RNA:
   • يتم نسخ المعلومات من DNA إلى RNA من خلال إنزيم يسمى بوليميراز RNA. النسخة الأولية من RNA التي تُنتج تُسمى RNA المرسال (mRNA).

2. الخطوة الثانية: الترجمة والتعديلات ما بعد الترجمة

الترجمة

1. تكوين RNA الرسول الناضج:
   • بعد النسخ، يتم تعديل RNA المرسال الأولي ليصبح RNA الرسول الناضج من خلال إضافة غلاف 5′ (cap) وذيل بولي-A، وإزالة الإنترونات (الأجزاء غير المشفرة) من خلال عملية تُسمى القطع والربط (splicing). هذا التعديل يجعل RNA الرسول جاهزًا للترجمة.
2. ترجمة RNA الرسول إلى بروتين:
   • يتم ترجمة RNA الرسول إلى بروتين في الريبوسوم، وهو جهاز الخلية المسؤول عن تجميع الأحماض الأمينية بناءً على تسلسل الكودونات على RNA الرسول.
   • في بدائيات النوى (مثل البكتيريا)، يمكن أن تبدأ عملية الترجمة مباشرة بعد النسخ، حيث يتم إنتاج البروتينات بكفاءة عالية.
   • في حقيقيات النوى (مثل الخلايا البشرية)، يتم إنتاج RNA الرسول في نواة الخلية، ثم ينتقل عبر الغشاء النووي إلى السيتوبلازم، حيث يتم ترجمة البروتين.
3. عملية الترجمة:
   • في السيتوبلازم، يرتبط RNA الرسول بالريبوسوم، ويقوم الريبوسوم بترجمة كل كودون إلى حمض أميني محدد. الأحماض الأمينية تُربط معًا لتكوين سلسلة البولي ببتيد التي تنثني وتتشكل لتصبح بروتينًا وظيفيًا.

التعديلات ما بعد الترجمة:

1. التعديلات على البروتينات:
   • بعد ترجمة البروتين، يخضع البروتين لعدة تعديلات ما بعد الترجمة، مثل التعديلات الكيمائية (مثل الفسفرة والتحميل السكري) والطيات البروتينية، لتصبح البروتينات وظيفية.
2. طيات البروتين:
   • بعد الترجمة، تتخذ سلسلة الأحماض الأمينية شكلها النهائي من خلال عملية طي البروتينات، التي تحدد وظيفة البروتين. الطيات الصحيحة ضرورية لتشغيل البروتين بشكل صحيح.
3. إضافة مجموعات وظيفية:
   • قد تُضاف مجموعات كيميائية إضافية إلى البروتين لتعديل نشاطه أو استقراره، مثل إضافة مجموعات فوسفاتية أو سكرية.

الاختلافات بين بدائيات النوى وحقيقيات النوى:

• بدائيات النوى: في الخلايا بدائية النواة، يتم النسخ والترجمة بشكل متزامن في نفس المكان (السيتوبلازم)، مما يسمح بإنتاج البروتينات بسرعة.
• حقيقيات النوى: في الخلايا حقيقية النواة، يتم النسخ في النواة، بينما يتم الترجمة في السيتوبلازم. هناك فصل بين هاتين العمليتين، مما يسمح بتنظيم دقيق لإنتاج البروتينات.

نصائح عملية:

• فهم تعقيد البروتينات: معرفة كيف يتكون البروتين وتعديلات ما بعد الترجمة تساعد في فهم كيفية تأثير الطفرات الجينية على الصحة والأمراض.
• الاستفادة من الأبحاث: يمكن أن تكون المعلومات حول كيفية تعديل البروتينات مفيدة في تصميم الأدوية والعلاجات الجينية.

معلومات عن عملية تخليق البروتين عن طريق الرنا الرسول

تخليق البروتين هو عملية معقدة تتضمن تحويل المعلومات الوراثية المخزنة في الحمض النووي (DNA) إلى بروتينات تعمل في خلايا الكائنات الحية. يتضمن هذا العملية مرحلتين رئيسيتين: النسخ والترجمة. وسنركز هنا على مرحلة الترجمة التي تتضمن الرنا الرسول (mRNA) والريبوسوم.

الترجمة

1. ارتباط الرنا الرسول بالريبوسوم:

• تبدأ عملية الترجمة عندما يرتبط جزيء الرنا الرسول (mRNA) بالريبوسوم، وهو مركب بروتيني-RNA يتكون من وحدتين صغيرتين وكبيرتين. يقرأ الريبوسوم الشيفرة الوراثية الموجودة في الرنا الرسول، والتي يتم ترميزها على شكل كودونات.

2. قراءة الكودونات:

• يحتوي الرنا الرسول على تسلسل من ثلاث نوكليوتيدات يعرف بالكودون، حيث يرمز كل كودون إلى حمض أميني معين. يقوم الريبوسوم بقراءة هذه الكودونات بالتسلسل، حيث يتم قراءة ثلاث نوكليوتيدات في كل مرة.

3. مطابقة الكودونات مع ضد الكودونات:

• كل كودون في الرنا الرسول يتطابق مع مضاد كودون في الرنا الناقل (tRNA). يحمل كل جزيء من الرنا الناقل الحمض الأميني المناسب للكودون الذي يقرأه الريبوسوم. تتطابق كل كودون مع مضاد الكودون المقابل له، مما يضمن إدخال الحمض الأميني الصحيح في السلسلة المتنامية.

4. تكوين السلسلة الببتيدية:

• بعد تطابق الكودونات مع مضاد الكودونات، يتم تجميع الأحماض الأمينية بواسطة الريبوسوم لتشكيل سلسلة ببتيدية. السلسلة الببتيدية هي سلسلة طويلة من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط ببتيدية.

5. تحميل الرنا الناقل بالأحماض الأمينية:

• يقوم الإنزيم المسؤول عن تكوين الحمض الأميني بتحميل الرنا الناقل بالأحماض الأمينية الصحيحة. يتم تحقيق هذا من خلال عملية تعرف بـ “تحميل الحمض الأميني” حيث يتم ربط الحمض الأميني بجزء من الرنا الناقل بواسطة إنزيمات خاصة.

6. قياس طول البروتين:

• يتم قياس طول البروتين الناتج من خلال عدد الأحماض الأمينية التي يحتويها. الكتلة المولية للبروتين، التي تقاس بوحدات الدالتون (Da)، تعكس الكتلة الإجمالية للجزيء. تُستخدم الكيلو دالتون (kDa) كوحدة شائعة لقياس الكتل الكبيرة مثل البروتينات.

7. تنوع الطول في الكائنات الحية:

• الطول المتوسط للبروتينات يختلف بشكل كبير بين الكائنات الحية المختلفة. في الكائنات بدائية النواة مثل البكتيريا، البروتينات قد تكون أقصر، بينما في الكائنات حقيقية النواة مثل الفطريات والنباتات، قد تكون أطول وأكبر. على سبيل المثال، البروتينات في الخميرة قد تحتوي على حوالي 466 حمض أميني بكتلة 53 كيلودالتون (kDa)، بينما البروتينات في البشر يمكن أن تحتوي على أكثر من 27,000 حمض أميني.

تفاصيل إضافية حول عملية الترجمة:

• المرحلة الأولى: بادرة الترجمة (Initiation):
  • تبدأ الترجمة بتركيب الريبوسوم على الرنا الرسول. يتعرف الريبوسوم على الكودون الابتدائي (عادةً كودون “AUG” الذي يرمز للميثيونين) ويبدأ الترجمة من هنا. يتم تثبيت جزيء الرنا الناقل الذي يحمل الحمض الأميني الأول في الموقع الصحيح على الريبوسوم.
• المرحلة الثانية: الإطالة (Elongation):
  • في هذه المرحلة، يقوم الريبوسوم بقراءة الكودونات المتبقية في الرنا الرسول. يتم إدخال الأحماض الأمينية واحدًا تلو الآخر إلى السلسلة الببتيدية النامية بواسطة الرنا الناقل، وتتشكل الروابط الببتيدية بين الأحماض الأمينية المتتالية.
• المرحلة الثالثة: إنهاء الترجمة (Termination):
  • تنتهي عملية الترجمة عندما يصل الريبوسوم إلى كودون الإيقاف على الرنا الرسول، وهو كودون لا يرمز لأي حمض أميني. في هذه المرحلة، يتم فصل السلسلة الببتيدية المكتملة عن الريبوسوم، وتحرير البروتين الجديد.
• التعديلات بعد الترجمة:
  • بعد انتهاء الترجمة، قد يخضع البروتين لتعديلات ما بعد الترجمة مثل الطي والتعديل الكيميائي، مما يساعد على تأدية وظائفه بشكل صحيح.

هذه العملية المعقدة تعكس كيفية تحويل المعلومات الوراثية إلى بروتينات تقوم بالعديد من الوظائف الحيوية في الجسم. الترجمة هي جزء أساسي من التعبير الجيني وتساهم في بناء البروتينات التي تدعم كل العمليات البيولوجية في الخلايا.

كيفية القيام بعملية التخليق الكيميائي

تخليق البروتينات الكيميائية، أو ما يُعرف بتخليق الببتيد، هو عملية معقدة تتضمن بناء سلاسل الببتيد أو البروتينات باستخدام تقنيات كيميائية متقدمة. يمكن تقسيم هذه العملية إلى خطوات رئيسية وفهم كيفية إجرائها يعزز من قدرتنا على تصنيع جزيئات بيولوجية مفيدة لأغراض بحثية وتطبيقية. فيما يلي شرح مفصل لكيفية إجراء عملية التخليق الكيميائي:

1. المبادئ الأساسية للتخليق الكيميائي للبروتينات

تخليق البروتينات الكيميائية يتضمن بناء سلاسل الببتيد عن طريق إدراج الأحماض الأمينية واحدة تلو الأخرى في سلسلة، والتي تشكل في النهاية بروتيناً أو ببتيداً. يتم استخدام تقنيات كيميائية خاصة لتحقيق ذلك، والتي يمكن تلخيصها في الخطوات التالية:

• الربط الكيميائي: يتم هنا استخدام تفاعلات كيميائية لربط الأحماض الأمينية معًا لتكوين سلاسل الببتيد. يشمل ذلك تفاعلات التكوين بين مجموعة الأمين لمركب واحد ومجموعة الكربوكسيل لمركب آخر.
• إدراج الأحماض الأمينية: الأحماض الأمينية التي لا توجد طبيعيًا يمكن إدراجها في سلاسل الببتيد، مما يسمح بإنتاج ببتيدات ذات خصائص جديدة أو محورة.
• التحكم في البنية: يمكن استخدام تقنيات للتحكم في بنية السلسلة التي يتم بناؤها لضمان تكوين البروتين بالترتيب الصحيح والهيكل الثلاثي الذي يسمح بوظائفه البيولوجية.

2. خطوات عملية التخليق الكيميائي

1. التحضير والتحفيز

• اختيار الأحماض الأمينية: يتم اختيار الأحماض الأمينية التي سيتم استخدامها في عملية التخليق. يتم إعدادها في شكلها المحمي (مثل محميات Fmoc أو Boc) لتجنب التفاعلات غير المرغوب فيها.
• تحضير الركيزة: في بعض الطرق، يتم تجهيز مادة أساسية أو ركيزة على سطح صلب، مثل مادة راتنجية، حيث يتم بناء الببتيد أو البروتين عليها.

2. تفاعل الربط

• الربط الكيميائي للأحماض الأمينية: يتم استخدام كواشف كيميائية متخصصة لربط الأحماض الأمينية. هذه الكواشف تساعد في تشكيل الروابط الببتيدية بين الأحماض الأمينية في السلسلة.
• إزالة الحماية: بعد كل عملية ربط، يتم إزالة مجموعة الحماية من الأحماض الأمينية لإتاحة إمكانية الربط التالي.

3. تنقية وتجميع

• تنقية الببتيد: بعد الانتهاء من تخليق السلسلة الببتيدية، قد تكون هناك حاجة لتنقيتها من الشوائب باستخدام تقنيات مثل كروماتوغرافيا السوائل.
• تجميع البروتين: في بعض الحالات، قد يتطلب الأمر تجميع عدة سلاسل ببتيدية معًا لتكوين البروتين الكامل.

4. التحقق والتحليل

• اختبار البنية: يتم التحقق من أن البنية النهائية للبروتين تتطابق مع البنية المطلوبة باستخدام تقنيات تحليلية مثل التحليل الطيفي (Spectroscopy) أو التصوير بالمايكروسكوب.
• اختبار النشاط البيولوجي: في حالة البروتينات التي تُستخدم لأغراض بحثية أو علاجية، يتم اختبار النشاط البيولوجي للتأكد من أنها تعمل بشكل صحيح.

3. التحديات والمشكلات

• الطول الكبير للببتيدات: تخليق ببتيدات تحتوي على أكثر من 50 إلى 100 حمض أميني يصبح أكثر تعقيدًا وصعوبة. البروتينات التي تتجاوز هذا الطول قد تكون صعبة التكوين بسبب صعوبة الحصول على البنية الطبيعية للمادة.
• البنية الثلاثية: في العديد من الحالات، يصعب الحصول على البنية الطبيعية الثلاثية للبروتينات التي يتم تخليقها. هذه البنية ضرورية لوظيفة البروتين الطبيعية وتتمثل في طي السلسلة الببتيدية إلى شكل محدد ثلاثي الأبعاد.
• تفاعلات غير مرغوب فيها: يمكن أن تحدث تفاعلات جانبية أثناء عملية الربط الكيميائي، مما يؤدي إلى إنتاج ببتيدات غير مرغوب فيها أو ناقصة.

4. التطبيقات العملية

تُستخدم تقنيات التخليق الكيميائي للبروتينات في العديد من المجالات:

• البحث العلمي: لتصنيع ببتيدات بروتينية لدراسة الوظائف البيولوجية وتفاعلات البروتينات.
• الطب: لإنتاج أدوية بيولوجية مثل الهرمونات والعلاج بالأجسام المضادة.
• الصناعة: في تصنيع المواد البيولوجية والإنزيمات التي تستخدم في التطبيقات الصناعية.

تخليق البروتينات الكيميائية هو مجال متقدم ومثير في الكيمياء الحيوية والكيمياء العضوية، ويتطلب مزيجًا من التقنية الدقيقة والابتكار لتحقيق نتائج فعالة ودقيقة.

البنيات ثلاثية الأبعاد

1. التعريف الأول

تعتبر البروتينات من الجزيئات البيولوجية الأساسية التي تمتلك بنى ثلاثية الأبعاد مميزة تمكنها من أداء وظائفها الحيوية بفعالية. البروتينات، التي تتكون من سلاسل الأحماض الأمينية، تنظم عملها من خلال تميز بنيتها إلى أربع مستويات أساسية:

• البنية الأولية: هي تسلسل الأحماض الأمينية المرتبطة بواسطة روابط ببتيدية لتشكيل سلسلة عديد الببتيد. هذا التسلسل الأساسي هو الذي يحدد البنية الثانوية والثلثية للبروتين.
• البنية الثانوية: تتشكل من مجموعات متكررة من الأشكال المحلية، مثل اللولب α وصحيفة β. هذه البنية تتثبت من خلال الروابط الهيدروجينية بين الأحماض الأمينية القريبة من بعضها. توفر هذه البنية الاستقرار للتركيب الثانوي للبروتين، وتسمح بوجود بنى ثانوية مختلفة داخل نفس جزيء البروتين.
• البنية الثالثية: هي الشكل العام الذي يتخذه البروتين نتيجة لتفاعل بين البنيات الثانوية. تتحدد البنية الثالثية بالترتيب الفراغي الذي تسهم فيه التأثيرات غير المحلية مثل تأثير كرة الماء، والجسور الملحية، والتعديلات ما بعد الترجمة. تعتبر البنية الثالثية ضرورية لوظيفة البروتين الأساسية، حيث أن العديد من البروتينات يمكن أن تتحول بين أشكال مختلفة أثناء أداء وظائفها. هذه التحولات تعرف بالتغيرات التشكلية، وتحدث نتيجة لتفاعل البروتين مع جزيئات أخرى أو نتيجة لتغيرات في الظروف البيئية مثل الذبذبات الحرارية.
• البنية الرباعية: تشير إلى تجمع عدة وحدات فرعية من البروتينات لتكوين هيكل أكبر. هذا النوع من البنية يظهر في البروتينات التي تتطلب تفاعل وحدات فرعية متعددة لتحقيق الوظيفة الكاملة، مثل الهيموغلوبين.

2. التعريف الثاني

البنية الثالثية للبروتينات تتعلق بالشكل ثلاثي الأبعاد الذي يتخذه جزيء البروتين الفردي. هذه البنية هي نتيجة لترتيب البنيات الثانوية داخل الجزيء وتثبيت هذه البنيات عبر تأثيرات غير محلية:

• تأثير كرة الماء: يشير إلى ميل الأحماض الأمينية غير القطبية إلى التراص في داخل البروتين لحماية نفسها من المحيط المائي الخارجي، مما يساهم في استقرار البنية الثلاثية.
• الجسر الملحي: هو نوع من الروابط غير التساهمية التي تتكون بين الأحماض الأمينية ذات الشحنات المعاكسة، مما يساعد في تثبيت البنية الثالثية.
• التعديلات ما بعد الترجمة: هذه التعديلات تشمل الإضافات الكيميائية إلى البروتين بعد ترجمته من الحمض النووي، وتلعب دورًا هامًا في تحديد البنية الثالثية.

البروتينات ليست جزيئات صلبة وثابتة، بل يمكن أن تتحول بين عدة تشكلات أثناء أدائها لوظائفها. هذه التحولات تُعرف بالتغيرات التشكلية، وتحدث نتيجة لارتباط جزيئات الركيزة بالموقع النشط للإنزيم أو بسبب تفاعلات أخرى مع الجزيئات.

3. التعريف الثالث

يمكن تصنيف البروتينات بناءً على بنيتها الثلاثية إلى ثلاثة أنواع رئيسية:

• البروتينات الكروية: هي البروتينات التي تكون عادةً قابلة للذوبان في المحاليل المائية، وكثير منها يعمل كإنزيمات. تشمل أمثلة على البروتينات الكروية الألبومين والأنزيمات.
• البروتينات الصلبة: تكون هذه البروتينات ذات هيكل ثابت وعادة ما تعمل كعناصر هيكلية في الكائنات الحية. من الأمثلة على البروتينات الصلبة الكولاجين، الذي يشكل النسيج الضام، والكيراتين، الذي يشكل الأظافر والشعر.
• البروتينات الغشائية: تعمل هذه البروتينات كمستقبلات أو قنوات عبر الغشاء الخلوي، مما يسمح بمرور الجزيئات القطبية أو المشحونة عبر الغشاء. تتضمن هذه البروتينات مستقبلات الهرمونات والقنوات الأيونية.